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| Neues über Spinnenseide |
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Spinnenfäden sind leicht, extrem reissfest und stark dehnbar. Das macht sie für industrielle Anwendungen interessant. Forscher vom Biozentrum der Uni Würzburg haben jetzt neue Details über die Proteine entdeckt, aus denen Spinnenfäden bestehen.
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Spinnennetze sind aus einem faszinierenden Material gemacht. Die achtbeinigen Krabbeltiere erzeugen es in ihren Spinndrüsen im Hinterleib aus speziellen Proteinen, die sie zu langen Fäden verspinnen. Das geht extrem schnell: Beim Abseilen zum Beispiel ziehen sie die Seidenfäden mit einer Geschwindigkeit von bis zu einem Meter pro Sekunde aus ihrem Körper heraus.
Beeindruckend ist nicht nur die Geschwindigkeit, mit der Spinnen spinnen - auch das Material selbst ist erstaunlich: "Der Abseilfaden und der Rahmenfaden eines Spinnennetzes sind, bezogen auf ihr geringes Gewicht, widerstandsfähiger als Stahl oder die High-Tech-Faser Kevlar", erklärt Hannes Neuweiler vom Biozentrum der Universität Würzburg. |
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Spinnenseide: viele Anwendungen möglich
Kein Wunder also, dass in Forschungslabors und Firmen versucht wird, die Produktion von Spinnen-fäden technisch nachzuahmen. Denkbare Anwendungen gibt es genug: neuartige Fasern für Textilien zum Beispiel oder innovative Materialien für den Fahrzeugbau und die Medizintechnik. Zu den Vorteilen der Spinnenseide gehört auch, dass sie für den menschlichen Organismus sehr gut verträglich und komplett biologisch abbaubar ist.
"Rein technisch klappt die Herstellung von Spinnenseide schon relativ gut. Aber die herausragenden mechanischen Eigenschaften von echten Spinnenfäden werden auf diesem Weg bislang nicht erreicht", sagt der Biotechnologe Neuweiler. Er kennt auch einen Grund dafür: Die molekularen Vorgänge beim natürlichen Spinnprozess sind immer noch nicht gut genug verstanden, um sie perfekt nachahmen zu können.
Dynamik des Spinnprozesses gezeigt
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Am Spinnprozess fasziniert den Würzburger Forscher vor allem die Geschwindigkeit, mit der sich in der Spinne einzelne Protein-Moleküle zu langen Fäden anordnen. Diesen Aspekt hat er genauer unter die Lupe genommen - schliesslich ist sein Forschungsteam darauf spezialisiert, die Dynamik von Proteinen sichtbar zu machen. Dafür kommen unter anderem spezielle optische Techniken zum Einsatz.
Neuweiler und seine Mitarbeiter haben nun einen bestimmten Abschnitt eines Seidenproteins der Raubspinne (Euprosthenops australis) analysiert. "Dieser Abschnitt ist sehr interessant, weil er die endständigen Bereiche der Proteine, die sich zu Seidenfäden verbinden, miteinander verknüpft", so Neuweiler. |
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Salz stört Geschwindigkeit der Protein-Verknüpfung nicht
Das Ergebnis ist im Fachblatt "Nature Communications" veröffentlicht: Der beobachtete Abschnitt verbindet die Proteine 1000 Mal schneller miteinander als es bei gewöhnlichen Protein-Protein-Wechselwirkungen der Fall ist. Dazu kommt eine weitere Auffälligkeit: Der Prozess wird durch Salze nicht verlangsamt, was bei solch schnellen Proteinwechselwirkungen sonst immer geschieht. Die Würzburger Forscher erklären das mit einer elektrischen Besonderheit des untersuchten Proteinabschnitts, nämlich mit ungewöhnlichen Dipol-Wechselwirkungen.
"Bei der Seidenproduktion der Webspinnen scheint die Evolution einen Weg gefunden zu haben, eine stark beschleunigte Assoziation von Proteinen auch in Gegenwart physiologischer Salzkonzentrationen zu ermöglichen", meint Neuweiler. Denn am Ende des Spinnkanals der Spinndrüse, wo die Seidenproteinfäden entstehen, sind Salze in unterschiedlicher Zusammensetzung vorhanden, die für den Spinnprozess eine Rolle spielen. Ihre genaue Funktion dort ist bislang wenig verstanden.
Das Phänomen weiter erforschen
Die Würzburger Biotechnologen gehen der "Salzresistenz" jetzt weiter auf den Grund. Als nächstes wollen sie prüfen, ob das Phänomen auch bei anderen Spinnenseidenproteinen und in anderen Arten von Spinndrüsen auftritt. Denn Spinnen haben in ihrem Hinterleib bis zu sieben solcher Drüsen, mit denen sie jeweils unterschiedliche Sorten von Fäden erzeugen.
Originalarbeit:
"The N-terminal domains of spider silk proteins assemble ultrafast and protected from charge screening", Nature Communications, 15. November 2013, DOI 10.1038/ncomms3815
| Quelle:
Text Universität Würzburg, November 2013 |
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